Várias aplicações para a catálise enzimática em solventes orgânicos têm sido desenvolvidas visando processos químicos, industria alimentícia e métodos analíticos. Entretanto, o único problema ainda não resolvido para estas aplicações é o fato que estes catalisadores são bem menos ativos nestas condições que em meio aquoso. Assim, estudos dos mecanismos pelos quais as enzimas são inativadas em solventes orgânicos podem facilitar a compreensão da interrelação estrutura/função da interação entre os catalisadores e o solvente. Neste trabalho, nós analisamos os efeitos de uma série de álcoois (metanol, etanol, 1-propanol e 2-propanol) e de acetona na atividade catalítica da pirofosfatase inorgânica de leveduras. Foi observado que os solventes inativaram a enzima de uma maneira que dependia da concentração do solvente no meio. Além disso, a inativação dependia da hidrofobicidade do solvente. O I para a inativação promovida pelos álcoois primários foi 5.9±0.4, 2.7±0.1 e 2.5±0.1 M para metanol, etanol e 1-propanol, respectivamente. A inativação foi menos efetiva a 37ºC do que a 5ºC, onde o I para a inativação por metanol, etanol and 1-propanol foi 4.5±0.2, 2.1±0.2 e 1.7±0.1 M, respectivamente. Nossa proposta é que o solvente liga-se à estrutura proteica, promovendo a inativação, e que esta ligação se dá através da região hidrofóbica do solvente e da proteína.
solventes orgânicos; enzima; pirofosfatase inorgânica de leveduras; alcoóis
