Três fontes protéicas alimentares foram tratadas com transglutaminase microbiana (EC 2.3.2.13) e as características físico-químicas como reatividade, solubilidade, emulsificação e grupos amino livres dos polímeros formados foram avaliadas. Amostras de caseína láctea (CL), proteína isolada de soja (PIS) e de proteína animal hidrolisada (PAH), foram incubadas com a enzima por uma ou duas horas. CL e PIS mostraram uma redução na solubilidade de 15% e 24% respectivamente, enquanto PAH não sofreu alteração de solubilidade. A quantidade de nitrogênio livre na forma amina apresentou uma redução de 7%, 3% e 2% para PAH, CL e PIS respectivamente. CL e PIS demonstraram baixa atividade emulsificante quando tratadas enzimaticamente, porém as emulsões formadas se mostraram estáveis, em contraste com PAH que não alterou suas propriedades emulsificantes.
transglutaminase; proteínas alimentares; propriedades funcionais
