O presente trabalho visou a aplicação da enzima quitinolítica purificada da linhagem Cellulosimicrobium cellulans 191 e da preparação comercial de papaína na hidrólise da quitina coloidal. A quitina coloidal foi caracterizada quanto ao grau de desacetilação e apresentou GD de 14% por espectroscopia na região do infravermelho. A quitinase purificada hidrolisou a quitina coloidal liberando di-N-acetilquitobiose, enquanto que a preparação comercial de papaína atuando sobre o mesmo substrato formou di-N-acetilquitobiose e tri-N-acetilquitotriose. A estrutura química dos aminoglucanooligossacarídeos foi elucidada por espectrometria de massa.
Quitinase; papaína; aminoglucanooligossacarídeos; quitina coloidal; espectrometria de massas